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Title: Estudio de la interacion de las cadenas laterales de los aminoacidos que conforman el oligopeptido RGD sobre superficies de TIO2
Authors: Urzua Leiva, Rodrigo Antonio
Henriquez Roman, Jaime (Prof. Guia)
Issue Date: 2009
Publisher: Universidad de Talca (Chile). Escuela de Bioinformatica.
Abstract: Las proteínas de adhesión celular juegan un rol fundamental en la incorporación de los materiales utilizados en implantología. La capacidad que posee un implante de adaptarse al tejido vivo está regulado por las características estructurales de este y por la biocompatibilidad que presentan. Esto quiere decir, que las respuestas bioquímicas provocadas por el implante no son perjudiciales para el tejido que lo rodea. El Titanio es un material que cumple con estas características, siendo uno de los más utilizados en medicina. De hecho, las aleaciones de Titanio han sido estudiadas desde hace más de una década, siendo el dióxido de Titanio el más analizado, debido al proceso de pasivación que sufre un implante. Junto con estos estudios se ha investigado ampliamente el comportamiento de moléculas de agua sobre estas superficies de TiO2, indicando que estas superficie absorben las moléculas de agua en forma disociativa. En base a estos estudios, se han realizado una serie de investigaciones enfocadas a caracterizar el comportamiento de moléculas sobre superficies de TiO2, reportando que la superficie tiene la capacidad de retener estas moléculas. Sin embargo, es una incógnita el proceso por el cual un implante es incorporado y adsorbido dentro del organismo. Está ampliamente estudiado que regiones especificas en las proteínas de adhesión celular son las precursoras de la adhesión, en particular el tripéptido RGD (Arg-Gly-Asp). Pero no se sabe realmente si estas proteínas interaccionan mediante este oligopéptido con la superficie de un implante. El objetivo de esta tesis es investigar teóricamente si es posible que la secuencia RGD interaccione con una superficie de TiO2 tipo cluster simulando las condiciones biológicas del proceso. Y si es que existe algún tipo de interacción, caracterizarla mediante métodos contenidos en la química computacional. Para alcanzar tales objetivos, el trabajo se apoyó en métodos de la química cuántica y dinámica molecular. Los resultados mostraron que las cadenas laterales de los aminoácidos Aspártico y Arginina, presentan interacciones electrostáticas con las superficies hidratadas de TiO2, siendo el acido Aspártico el que presenta mayor grado de interacción sobre la superficie. Por otra parte se comprobó que el tripéptido se encuentra alojado en un loop de la proteína estudiada (Fibronectina 1TTF), orientado hacia el exterior de esta. Por lo tanto, esta secuencia se encuentra accesible a la superficie para formar las interacciones reportadas.
Description: 83 p.
URI: http://dspace.utalca.cl/handle/1950/6390
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